La drépanocytose est une maladie génétique, où la guérison n’est pas accessible à tous.
Malgré le fait que cette maladie soit peu connue par tout le monde, elle est placée en quatrième position des plus grandes maladies après le cancer, le sida et le paludisme d’après l’Organisation Mondiale de la santé (OMS). Elle touche près de 50 millions de personnes dans le monde mais plus particulièrement en Afrique, aux Antilles et en Inde. Elle est également la première maladie génétique mondiale.
Les zones les plus touchées par la drépanocytose :
Depuis 2003, la journée mondiale de lutte contre la drépanocytose a été reconnue le 19 juin par l’ONU, grâce aux actions de l’Organisation Internationale de la Lutte contre la Drépanocytose.
Représentation de l’hémoglobine A.
Résultats :
Nous avons donc obtenu les résultats ci-dessous. On observe deux courbes partant de l’origine avec des concentrations C non proportionnelles à l’absorbance. Nos résultats ne reflètent donc pas la loi de Beer Lambert où nous devions obtenir une droite partant de l’origine.
LA DREPANOCYTOSE
La drépanocytose (du nom grec « drepanon » signifie : « faucille ») peut aussi être appelée anémie falciforme.
Il s’agit d’une maladie génétique due à une anomalie de l’hémoglobine, une protéine présente dans les globules rouges qui assure le transport de l’oxygène à travers le corps.
ac-nice.fr
a) Le gène à l’origine de la maladie
L’origine de la maladie se déroule d'abord au niveau du génome. La drépanocytose est due à la mutation d’un gène présent sur le chromosome 11.
C’est une mutation génétique par substitution qui occasionne cette anomalie. La comparaison des allèles, au niveau du chromosome 11, que possède un individu sain et un individu drépanocytaire permet de constater le remplacement d’un nucléotide adénine par un nucléotide thymine à la vingtième position soit à la dixième paire de nucléotide.
Séquence d’ADN codant pour la chaine béta de l’hémoglobine d’une personne saine (betacod.adn) et d’une personne malade (drepcod.adn).
Or un gène composé d’une séquence de nucléotides semble coder la succession des acides aminés d’une protéine.
Ceci a pour conséquence le remplacement d'un acide glutamique par une valine dans le septième codon.
b) La protéine de l’hémoglobine
Phénotype moléculaire
L’hémoglobine est une protéine synthétisée par un gène ici situé sur le chromosome 11 grâce à l’ARNm. Celle-ci est constituée de quatre chaînes.
L’hémoglobine A est formé de deux hélices alpha (α) et de deux « chaînes » dites feuillets bêta (β).
En cas de drépanocytose, les feuillets β sont anormaux. L’hémoglobine formée à partir des feuillets β anormaux et des hélices α , normales est une hémoglobine qui « s’agglomère » dans les globules rouges. Celle-ci sera donc appelée « hémoglobine S ». Le S provient du mot « sickle » en anglais qui veut dire « faucille ».
Représentation de l’hémoglobine A.
Les chaînes sont des enchaînements d’acides aminés.
Représentation de la forme topologique de l’hème. Il s’agit d’un cofacteur situé à l’intérieur des chaînes qui permet de fixer le fer et le dioxygène, grâce à la présence d'un ion fer.
c) La forme du globule rouge
Au niveau cellulaire
Chez une personne saine, l’hémoglobine qui se trouve dans les globules rouges est soluble et indépendante l’une de l’autre. Or chez une personne malade, l’hémoglobine S située dans le cytoplasme est polymérisée sous forme de fibre. Les molécules d’hémoglobine vont se coller les unes aux autres à cause de la présence d'une valine. Ceci va donc déformer la forme de la cellule en la rendant plus rigide et en forme de faucille ce qui compliquera sa circulation dans les vaisseaux sanguins.
Cela engendrera aussi une complication dans l' alimentation des tissus ce qui provoquera une destruction rapide.
Cela engendrera aussi une complication dans l' alimentation des tissus ce qui provoquera une destruction rapide.
bereniceedima.wordpress.com
florimont.info
alliot.fr ookfordiagnosis.com
photo prise au microscope
Les globules rouges sont produits et se renouvellent dans la moelle osseuse rouge. Ils ont une durée de vie de 90 à 120 jours pour une personne saine et de 20 jours pour une personne malade selon les sources. Néanmoins, les globules rouges des personnes drépanocytaires vivent moins longtemps que celles des personnes saines. Ceux-ci sont détruits plus vite dans la rate ce qui la rendra plus volumineuse et moins efficace.
Google image. Docteurclic
Manipulation de Chimie :
But :
Pour la manipulation de Chime, nous avons décidé de faire un dosage par étalonnage des ions fer II dans du Tardyferon. Nous avons choisi cette manipulation car elle se rapprochait le plus du dosage par étalonnage de l’hémoglobine. Malheureusement, cette expérience était impossible à réaliser car nous ne pouvons manipuler du sang ni du cyanure. Néanmoins, ce protocole que nous avons utilisé est basé sur du Tardyferon, un médicament pour les anémies ce qui concerne notre sujet.
Le principe de cette méthode est de réaliser, avec les ions fer II et l’ophénanthroline, un complexe de couleur rouge. Plus on aura d’ions fer II, plus il absorbera, plus sa concentration sera forte. Nous avons donc produit différentes solutions avec un ajout de plus en plus élevé de ions fer II (présent dans le sel de Morh) et ajouter de l’o-phénanthroline. Par la suite nous avons mesuré au spectrophotomètre les absorbances de ces dilutions afin d’obtenir leur concentration grâce à une courbe d’étalonnage qui doit respecter la loi de BeerLambert.
Pour finir, nous avons mesuré la solution de Tardyferon pour avoir son absorbance et trouver sa concentration correspondante par rapport à notre courbe d’étalonnage.
Le protocole de la première manipulation est disponible en ANNEXE 1.
Résultats :
Nous avons donc obtenu les résultats ci-dessous. On observe deux courbes partant de l’origine avec des concentrations C non proportionnelles à l’absorbance. Nos résultats ne reflètent donc pas la loi de Beer Lambert où nous devions obtenir une droite partant de l’origine.
Nous avons donc changé de protocole afin d’obtenir des résultats plus exploitables. Ce dernier protocole utilisé se rapprochait plus de la méthode vue en classe.
Nous avons pris tout de même quelques précautions en plus pour éviter un changement d’ions fer II en ions fer III, ce qui était le cas dans notre première manipulation. Cette fois ci, nous avons mis en premier de l’hydroquinone, une substance qui maintient les ions fer II sous sa forme réelle avant qu’ils se transforment en fer III puis ajouté l’o-phénanthroline qui permet de créer le complexe. Ce qui était l’inverse dans la première manipulation. Grâce à ce changement d’ordre, nous avons obtenu des résultats plus exploitables.
Ce deuxième protocole est disponible en ANNEXE 2.
Sur ce graphique, on peut voir plusieurs droites partant de l’origine car nous avons mesuré les dilutions à différentes longueurs d’ondes. On en déduit que plus l’absorbance augmente, plus la concentration augmente. Nous pouvons aussi remarquer que la concentration du médicament contenant du Fer II fait approximativement partie de la droite.